β-折叠结构（β-sheet）又称为β-折叠片层（β-pleated sheet）结构和β-结构等，是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

结构特点

β-折叠结构的形成一般需要两条或两条以上的肽段共同参与，即两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成有规则的氢键，维持这种结构的稳定。β-折叠结构的特点如下：

（1）在β-折叠结构中，多肽链几乎是完全伸展的。相邻的两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。侧链R交替地分布在片层的上方和下方，以避免相邻侧链R之间的空间障碍。

（2）在β-折叠结构中，相邻肽链主链上的C=O与N-H之间形成氢键，氢键与肽链的长轴近于垂直。所有的肽键都参与了链间氢键的形成，因此维持了β-折叠结构的稳定。

（3）相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。在平行的β-折叠结构中，相邻肽链的走向相同，氢键不平行。在反平行的β-折叠结构中，相邻肽链的走向相反，但氢键近于平行。从能量角度考虑，反平行式更为稳定。

β-折叠结构也是蛋白质构象中经常存在的一种结构方式。如蚕丝

β-折叠

丝心蛋白几乎全部由堆积起来的反平行β-折叠结构组成。球状蛋白质中也广泛存在这种结构，如溶菌酶、核糖核酸酶、木瓜蛋白酶等球状蛋白质中都含有β-折叠结构。

β-折叠