绿色荧光蛋白(Green fluorescent protein，简称GFP)，是一个由约238个氨基酸组成的蛋白质，从蓝光到紫外线都能使其激发，发出绿色荧光。虽然许多其他海洋生物也有类似的绿色荧光蛋白，但传统上，绿色荧光蛋白（GFP）指首先从维多利亚多管发光水母中分离的蛋白质。这种蛋白质最早是由下村修等人在1962年在维多利亚多管发光水母中发现。这个发光的过程中还需要冷光蛋白质水母素的帮助，且这个冷光蛋白质与钙离子可产生交互作用。2008年10月8日，日本科学家下村修、美国科学家马丁·查尔菲和钱永健因为发现和改造绿色荧光蛋白而获得了当年的诺贝尔化学奖。

中文名：绿色荧光蛋白

外文名：Green fluorescent protein

领域：生物学，光学

在维多利亚多管发光水母中发现的野生型绿色荧光蛋白，395nm和475nm分别是最大和次大的激发波长，它的发射波长的峰点是在509nm，在可见光谱中处于绿光偏蓝的位置。绿色荧光蛋白的荧光量子产率（QY）为0.79。而从海肾(sea pansy)所得的绿色荧光蛋白，仅在498nm有一个较高的激发峰点。

在细胞生物学与分子生物学中，绿色荧光蛋白(GFP)基因常用做报告基因(reporter gene)。绿色荧光蛋白基因也可以克隆到脊椎动物(例如:兔子)上进行表现，并拿来映证某种假设的实验方法。通过基因工程技术，绿色荧光蛋白(GFP)基因能转进不同物种的基因组，在后代中持续表达。现在，绿色荧光蛋白(GFP)基因已被导入并表达在许多物种，包括细菌，酵母和其他真菌，鱼（例如斑马鱼），植物，苍蝇，甚至人等哺乳动物的细胞。

1994年2月，M. Chalfie 等人创造性的将GFP分别在Escherichia coli和Caenorhabditis elegans细胞中表达，并得出结论由于GFP发光并不需要其他底物或者共同作用因子，所以GFP的表达可以用来在活体中监测基因表达和蛋白质的定位。从那以后的一段时间内，有无数的研究者投入到GFP相关的研究。就在 M. Chalfie 的报道过去一个月左右，Tsuji 等人就在E. coli中融合表达了GFP 蛋白，并且 GFP 在生物体中的激发光谱和发射光谱与自然条件下没有明显区别。由于 GFP 在生物体中的荧光强度不够强，因此很难应用到实际的科学研究中。1995年，Tsien 等人提升了 GFP 发光强度，极大的推动了 GFP 在生物学研究的应用。紧接着在1996年8月 F. Yang 等人就解析出了GFP的分子结构，GFP蛋白是圆桶状，由11个β-折叠形成外周，里面有一个α-螺旋，圆桶的两端是一些不规则卷曲。同年9月，Tsien 等人就解析出了GFP的晶体结构，并阐明其发光原理。还有一些科学家通过制造突变体来筛选更优的GFP，比如：对pH敏感的GFP、专门应用于植物细胞研究的GFP，等等。除了优化GFP之外，很多科学家开拓思维，将GFP蛋白的应用推广到很多研究领域，2002年，David A. Zacharias 等人就将GFP蛋白应用到膜蛋白的研究。同年，GFP蛋白甚至被做成了Zn生物探测器。

荧光是荧光蛋白最特别的特点，而其中的发色团起着主要的作用。在 α-螺旋上的 65、66、67位氨基酸——丝氨酸、酪氨酸、甘氨酸经过环化、脱氢等作用后形成发色团。有意思的是，发色团形成过程是由外周栅栏上的残基催化，底物只需要氧气。这暗示绿色荧光蛋白被广泛用于不同物种的潜力：在不同物种中能独立表达成有功能的蛋白，而不需要额外的因子。不过，现在依然在讨论准确的过程。

发色团上的共轭 π键能吸收激发光能量，在很短的时间后，以波长更长的发射光释放能量，形成荧光。

荧光显微镜

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GFP和它的衍生物的可用性已经彻底重新定义荧光显微镜，以及它被用来在细胞生物学和其他生物学科的方式。其中，最令人兴奋的就是用于超分辨显微镜成像。