核糖体（Ribosome），旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”，普遍被认为是细胞中的一种细胞器，除哺乳动物成熟的红细胞，植物筛管细胞外，细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体（其中线粒体中的核糖体与细胞质核糖体不相同）。核糖体的结构和其它细胞器有显著差异：没有膜包被、由两个亚基组成、因为功能需要可以附着至内质网或游离于细胞质。因此，核糖体也被认为细胞内大分子而不是一类细胞器。“中心法则”里 RNA翻译到蛋白质这一过程就发生在核糖体。翻译时，核糖体小亚基先与从细胞核中转录得到的信使RNA结合，读取mRNA信息，再结合核糖体大亚基，构成完整的核糖体，将转运RNA运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后，大小亚基会再次分离。

核糖体形态

核糖体

核糖体结构

原核生物的核糖体的直径约为20 nm，由65%rRNA和35%核糖体蛋白组成 。真核生物核糖体的直径在25到30 nm之间，rRNA与蛋白质的比率接近1 。细菌和真核生物的核糖体亚基非常相似 。

电子显微镜下的核糖体

mRNA的翻译

核糖体的主要功能是将遗传密码转换成氨基酸序列并从氨基酸单体构建蛋白质聚合物。mRNA包含一系列密码子，被核糖体解码以产生蛋白质。核糖体以mRNA作为模板，核糖体通过移动穿过mRNA的每个密码子（3个核苷酸），将其与氨酰基-tRNA提供的适当氨基酸配对。氨基酰基-tRNA的一端含有与密码子互补的反密码子，另一端携有适当的氨基酸。核糖体利用大的构象变化快速准确地识别合适的tRNA 。通常与含有第一个氨基酸甲硫氨酸的氨酰基-tRNA结合的核糖体小亚基与AUG密码子结合，并招募核糖体大亚基。核糖体含有三个RNA结合位点：即A、P和E位点。A位点结合氨酰基-tRNA或终止释放因子 ；P-位点结合肽基-tRNA（与tRNA结合的tRNA）多肽链；E位点（出口）结合游离tRNA。蛋白质合成始于mRNA5'末端附近的起始密码子AUG。 mRNA首先与核糖体的P位点结合。核糖体通过使用原核生物中的mRNA的Shine-Dalgarno序列和真核生物中的Kozak盒来识别起始密码子。

翻译共折叠

核糖体积极参与蛋白质折叠 。在某些情况下，核糖体对于获得功能性蛋白质至关重要。例如，深度打结蛋白质的折叠依赖于核糖体将链条推过附着的环 。

添加不依赖翻译的氨基酸

核糖体质量控制蛋白Rqc2的存在与mRNA非依赖性的蛋白质多肽链的延伸相关 。这种延伸是核糖体通过Rqc2带来的tRNA添加CAT尾部的结果。

肽基转移和肽基水解

核糖体在肽基转移和肽基水解这两个极其重要的生物过程中起催化作用 。

细菌核糖体

细菌的核糖体70S核糖体由30S的小亚基和50S的大亚基组成。30S小亚基含有16S RNA（1540个核苷酸）和21种核糖体蛋白质；大亚基由5S RNA（120个核苷酸）、23S RNA（2900个核苷酸）及31个核糖体蛋白组成 。

真核生物核糖体

真核生物的核糖体80S 核糖体定位于其胞质。每个核糖体由40S小亚基和60S大亚基组成。40S亚基具有18S RNA（1900个核苷酸）和33个蛋白质 。60S大亚基由5S RNA（120个核苷酸）、28S RNA（4700个核苷酸）、5.8S RNA（160个核苷酸）和46个核糖体蛋白组成 。

线粒体核糖体和质体核糖体

真核生物中，定位于线粒体中的核糖体称为线粒体核糖体（mitoribosomes），定位于质体的核糖体称为质体核糖体（plastoribosomes），如定位于叶绿体中的叶绿体核糖体（chloroplastic ribosomes）。它们也是由大小亚基与蛋白质结合的一个70S核糖体，与细菌类似 。二者中，叶绿体核糖体比线粒体核糖体更接近细菌。线粒体中的许多核糖体RNA被缩短，而其5S rRNA被动物和真菌中的其它结构所取代 。

药物化学家利用细菌和真核核糖体的差异来制造抗生素如氨基糖苷类抗生素、四环素类抗生素等蛋白质合成抑制剂类抗生素，特异性地破坏细菌感染。由于它们的结构不同，细菌70S核糖体易受这些抗生素的影响，而真核80S核糖体则不然 。尽管线粒体具有与细菌相似的核糖体，但线粒体也不受这些抗生素的影响，因为它们被双膜包围，不容易将这些抗生素带入细胞器 。叶绿体也是如此 。

游离核糖体

游离核糖体可在细胞质中的任何位置移动，但被排除在细胞核和其它细胞器之外。由游离核糖体生成的蛋白质被释放到细胞质中并在细胞内使用。由于细胞质含有高浓度的谷胱甘肽，它是一种还原性的环境，因此，细胞质中的游离核糖体不能产生由氧化的半胱氨酸残基形成的含有二硫键的蛋白质。

膜结合核糖体

当核糖体开始合成某些细胞器所需的蛋白质时，核糖体可以与膜结合。在真核细胞中，这种结合发生在粗糙内质网（ER）上。核糖体将新产生的多肽链直接插入ER中，这些多肽链然后通过分泌途径被转运至其目的地。膜结合核糖体产生的蛋白质通常在质膜内使用，或通过胞吐作用从细胞中排出 。

2000年，古生物Haloarcula marismortui 和细菌Deinococcus radiodurans 50S亚基及Thermus thermophilus 30S亚基的原子分辨率核糖体结构几乎同时得到解析，这些研究于2009年获得诺贝尔化学奖。

2005年大肠杆菌70S核糖体基于X射线晶体分辨率为3.5Å的空核糖体结构 、基于冷冻电子显微镜分辨率为11-15Å将新合成的蛋白质链进入蛋白质传导通道时的核糖体结构得到解析 。

2006年，分辨率为2.8Å和3.7Å的tRNA和mRNA分子复合时的核糖体原子结构通过X射线晶体得到解析。这些结构使人们可以看到Thermus thermophilus核糖体与mRNA和经典核糖体位点结合的tRNA相互作用的细节。随后，核糖体与含有Shine-Dalgarno序列的长mRNA的相互作用的分辨率为4.5-5.5Å的结构也得到解析 。

2011年，来自酿酒酵母（Saccharomyces cerevisiae）的真核80S核糖体的第一个完整的原子结构也通过晶体学获得 。该模型揭示了真核生物特异性元件的结构及其与普遍保守核心的相互作用。同年，嗜热四膜虫（Tetrahymena thermophila）真核40S 和60S 核糖体结构的完整模型得到解析。40S亚基结构描述了40S亚基的结构以及40S亚基在翻译起始过程中与eIF1的相互作用 。

核糖体组成的异质性参与蛋白质合成的翻译控制 。不同细胞群特异的核糖体可以影响基因的翻译方式 。一些核糖体蛋白从组装的复合物中与细胞质复制物可实行交换 ，表明体内核糖体的结构可以在不合成全新核糖体的情况下得到修饰。

某些核糖体蛋白是绝对关键的，而其它核蛋白则不是。例如，在小鼠中，Rpl38是Hox mRNA亚组翻译所必需的，而Rpl38的突变导致短尾的同源异型转化 。

对核心核糖体蛋白（RP）的修饰也可以引起异质核糖体的形成。