核心组蛋白，染色体核心组蛋白分子作为各种炎症因子和炎症信号转录“开关”分子的功能，其活性受组蛋白转乙酰酶/脱乙酰酶(HAT/HDAC)的调节。HAT活性增高，组蛋白分子过乙酰化，DNA表现为解链效应，促进基因转录；而HDAC活性增高则出现相反的效应，基因转录变沉默。HAT和HDAC的动态平衡对基因的转录活性和炎症反应程度的调节起关键作用。

几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分，分别用字母或数字命名，命名方法也不统一，如H1或称F1，Ⅰ;H2A或称F2A2，Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1，Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中，还存在特别的组蛋白成分，红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白，豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。

这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4组蛋白的氨基末端乙酰化，形成-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在期间，H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在时期，H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。

染色质中一大群分子量5000～15000的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源DNA结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在转录的选择性调控上起重要作用。